Please use this identifier to cite or link to this item: https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/9264
Tipo do documento: Tese
Title: Formação de complexos coacervados a partir das proteínas da clara de ovo e polissacarídeos
Other Titles: Formation of complex coacervates from egg white proteins and polysaccharides
Authors: Souza, Clitor Junior Fernandes de
Orientador(a): Rojas, Edwin Elard Garcia
Primeiro membro da banca: Rojas, Edwin Elard Garcia
Segundo membro da banca: Costa, Bernardo de Sá
Terceiro membro da banca: Sabino, Silvio José
Quarto membro da banca: Carvalho, Carlos Wanderlei Piler
Quinto membro da banca: Barbosa Junior, José Lucena
Keywords: Proteínas da clara;Pectina;Carragena;Goma xantana;Complexo coacervado;Egg white;pectin;carrageenan;xanthan gum;complex coacervate
Área(s) do CNPq: Ciência e Tecnologia de Alimentos
Idioma: por
Issue Date: 2-Oct-2015
Publisher: Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro
Sigla da instituição: UFRRJ
Departamento: Instituto de Tecnologia
Programa: Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos
Citation: SOUZA, Clitor Junior Fernandes de. Formação de complexos coacervados a partir das proteínas da clara de ovo e polissacarídeos. 2015. 161 f. Tese (Doutorado em Ciência e Tecnologia de Alimentos). Instituto de Tecnologia, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Seropédica, RJ, 2015.
Abstract: Proteínas e polissacarídeos são os hidrocolóides mais comumente utilizadas na indústria de alimentos, e a sua interação pode fornecer desenvolver produtos tais como complexos coacervados. Complexos coacervados ovoalbumina-pectina foram analisados em várias concentrações de NaCl com diferentes concentrações de proteína/polissacarídeo através potencial-ζ, e por difração de raios-X. Alterações nas concentrações de proteínas alteraram a região de formação de complexos insolúveis (no ponto isoelétrico). Quando as concentrações de NaCl foram aumentadas 0,1-0,4 M, a dissociação do complexo foi suprimida. Difração de raios-X do complexo coacervado ovoalbumina-pectina mostrou uma região parcialmente cristalina definida 27-20° sugerindo que a estrutura do complexo é mais organizada do que os polímeros amorfos individuais. A complexação entre lisozima (Lyso) e pectina cítrica (Pec) foi estudado in situ por acidificação (12,0 - 1,0) usando medições de turvação e potencial zeta. Os complexos foram analisados em diferentes concentrações de NaCl, com diferentes razões de proteínas: polissacárido. Na proporção de 1: 1 com 0,01 mol/L de NaCl a região de formação de complexo insolúvel correspondeu uma gama de pH de 7,0 até 2,0, o que representa um grande intervalo para aplicação destes complexos em diferentes matrizes alimentícias. Quando a concentração de NaCl foi aumentada de 0,01 mol/L a 0,2 mol/L foi possível observar uma redução progressiva da turbidez e a da gama de formação do complexo. As imagens de microscopia de amostras revelaram que complexo apresenta uma aparência esferoide como com a estrutura heterogênea contendo uma única fase polimérico de núcleo. O complexo Lyso / pectina representa um grande potencial em diversas aplicações comerciais da biotecnologia. A complexação entre lisozima / κ-carragena e ovoalbumina / κ-carragena foi estudada in situ por acidificação (12,0 - 1,0) usando potencial zeta, turbidez e medições reológicas. Os complexos foram analisados em diferentes concentrações de NaCl com diferentes proporções de proteína / polissacarídeo. À medida que a proporção de proteína / polissacarídeo aumentou de 1: 1 a 10: 1, os pHs críticos se deslocaram para valores de pH mais elevados para os complexos de ovoalbumina / κ-carragena, seguido pela diminuição dos valores de G' nas proporções 5: 1 e 10: 1. O aumento da razão nos complexos lisozima / κ-carragena suprimiu os pHs críticos, porém, os valores de G aumentaram com o aumento da razão. A adição de sal suprimiu a interação eletrostática entre proteínas e κ-carragena. Os dados reológicos associados com as imagens de microscopia demonstram a formação de complexos inter-poliméricos e nós sugerimos que estes complexos representam um grande potencial para incrementar a textura, a estabilidade mecânica e a consistência de produtos alimentícios. A complexação entre lisozima (Lyso) / goma xantana (XG) e ovoalbumina (Ova) / goma xantana foi estudada in situ por acidificação (12,0 - 1,0) usando potencial zeta, turbidez, (FTIR), e medidas reológicas. Os complexos foram analisados em diferentes concentrações de NaCl com diferentes proporções de proteína / polissacarídeo. O aumento da proporção de 2: 1 a 10: 1 nos complexos Lyso/XG suprimiu a formação de pHφ, contudo, os valores de G' também diminuíram na razão 5: 1 e 10: 1, indicando que o excesso de proteína impactou na compactação de estruturas de rede. A adição de sal nos sistemas Ova/XG e Lyso/XG suprimiu a interação eletrostática entre proteínas e XG. Os dados reológicos associados com imagens de microscopia demonstraram que uma estrutura da rede do tipo gel foi formada em ambos os complexos, e sugerimos que os complexos representam um grande potencial para melhorar as propriedades sensoriais dos produtos alimentícios. Géis de lyso/XG foram estudados com o objetivo de identificar o papel dos biopolímeros na formação, bem como a influência da sua proporção sobre o mecanismo de gelificação, das propriedades de textura, no diâmetro dos poros e na sinérese dos géis. O excesso de proteína afetou a compactação do gel, o que resultou em geleis com zonas de junção densas e baixa capacidade de retenção de água. A força do gel dependeu principalmente do teor XG, e por este motivo, na proporção de 1:2 a dureza e a retenção de água foram mantidos elevados e o G' foi quase cinco vezes mais forte do que a razão de 1: 1. Géis liso-XG produzidos sem tratamento térmico e com baixo teor de água representam um grande potencial de aplicação para a indústria alimentícia e farmacêutica. Por fim, a influência da proteína (lisozima e β-lactoglobulina) sobre a formação de hidrogéis com a goma de xantana foi estudada em função de três concentrações de sólidos totais. Em geral, a tensão crítica se estendeu à medida que a concentração de sólidos totais foi aumentada. Comparando o valor de G' e G'' entre géis produzidos com lisozima, e β-lactoglobulina notamos que os géis Lyso-XG são menos fortes do que BLG-XG. Este estudo experimental elucidou aspectos fundamentais sobre a formação de textura de hidrogéis e sugerimos estes resultados podem ser utilizados por pela indústria biomédica, farmacêutica e de alimentos para desenvolver novos produtos semi-sólidos funcionais com alto teor de água e baixa concentração de proteína.
Abstract: Proteins and polysaccharides are the most frequently used hydrocolloids in the food industry, and their interaction can provide products such as complexes coacervates. Ovalbumin-pectin coacervate complexes was analyzed in various NaCl concentrations with different protein:polysaccharide ratios by measuring zeta (ζ)-potentials, and by X-ray diffraction. Changes in protein concentrations led to shifts in the region of insoluble complex formation (at the isoelectric point). When NaCl concentrations increased from 0.1 to 0.4 M, complex dissociation were suppressed. X-ray diffraction of the ovalbumin-pectin coacervate complex showed a partially defined crystalline region from 27-20° suggesting that the structure of the complex is more organized than the individual amorphous polymers. The complexation between lysozyme (Lyso) and citrus pectin (Pec) were studied in situ by acidification (12.0-1.0) using zeta potential and turbidity measurements. The complexes were analyzed in different NaCl concentrations with different protein:polysaccharide ratios. In the ratio 1:1 with 0.01 mol/L of NaCl the region of the formation of insoluble complex corresponded a pH range 7.0 to 2.0 which represent a wide range to apply this complex on different matrix food. When NaCl concentration was increased from 0.01 mol/L to 0.2 mol/L was possible to see a progressive reduction of turbidity and the pH range of complex formation achieving in a total suppression of complex in 0.4 mol/L. The microscopy images of samples revealed that complexes presented spheroid like appearance with the heterogeneous structure containing a single core polymeric phase. The Lyso/Pectin complex particles described here may represents a great potential in various commercial applications in the biotechnological The complexation between lysozyme/κ-carrageenan and ovalbumin/κ-carrageenan was studied in situ by acidification (12.0-1.0) using zeta potential, turbidity and rheological measurements. The complexes were analyzed in different NaCl concentrations with different protein/polysaccharide ratios. As the protein:polysaccharide ratio increased from 1:1 to 10:1, critical pHs shifted to higher pHs with ovalbumin/κ-carrageenan complexes followed by a decrease of G’ values of the ratios 5:1 and 10:1. The increase of ratio with lysozyme/κ-carrageenan complexes suppressed the critical pH transitions points forming large insoluble complexes from pH 12.0 to 1.0 and the values of G’ increased simultaneously reaching the higher value of the ratio 10:1. Addition of salt to the ovalbumin/κ-carrageenan and lysozyme/κ-carrageenan mixtures suppressed the electrostatic interaction between proteins and κ-carrageenan. The rheological data associated with microscopy images showed that intrapolymer complexes with heterogeneous structure were formed for both complex, and we suggest that complexes represent a great potential to improving texture, mechanical stability, consistency, and taste of food products. The complexation between lysozyme (Lyso)/xanthan gum (XG) and ovalbumin (Ova)/xanthan gum was studied in situ by acidification (12.0-1.0) using zeta potential, turbidity, Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), and rheological measurements. The complexes were analyzed in different NaCl concentrations with different protein/polysaccharide ratios. The increase of the ratio from 2:1 to 10:1 for Lyso/XG complexes suppressed the pHφ forming insoluble at pH 12.0, however, the values of G’ decreased at ratio 5:1 and 10:1 indicating that excess of protein impact on compacted the network structures. Addition of salt in the Ova/XG and Lyso/XG mixtures suppressed the electrostatic interaction between proteins and XG shifting to lowering pHs the critical pH transitions points. The rheological data associated with microscopy images showed that interconnected gel-like network structure with heterogeneous structure were formed for both complex, and it is suggested that complexes represent a great potential to improve sensorial properties of food products. Formation of Lysozyme-Xanthan Gum (Lyso-XG) gels were studied with the objective to identify the role of individual biopolymer as well as the influence of their mixing ratio on gelation mechanism, texture properties, pores, and syneresis. The excess of protein affected the compaction of gel, which resulted in gels with dense clusters, with poorer water-bolding capacity. The gel strength mainly depended on the XG content, hence, at the ratio 1:2 hardness and held-water increased and final G' was almost five times stronger than ratio 1:1. Lyso-XG gels produced without heat treatment and with low water content presented a great potential for application in the food and pharmaceutical industry. Finally, the influence of protein (lysozyme and β-lactoglobulin) on hydrogels formation with xanthan gum was studied as a function of three different solid total concentrations. In general, the critical strain enlarged as far as the solid total of the system was increased, and gels became more stronger and rigid. Comparing the value of G' and G'' between gels produced with lysozyme, and β-Lactoglobulin, it was noted that Lyso-XG gels were stronger than BLG-XG. This experimental study elucidated fundamental aspects about texture formation of hydrogels and it is also suggested that results can be used by biomedical, pharmaceutical, and food industries to develop new functional semi-solid products with high water and low protein content.
URI: https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/9264
Appears in Collections:Doutorado em Ciência e Tecnologia de Alimentos

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